Número EC

O número da Comisión de Encimas (Enzyme Commission) ou número EC é un esquema de clasificación numérica para os encimas baseado nas reaccións químicas que catalizan, elaborado pola Comisión de Encimas da Unión Internacional de Bioquímica e Bioloxía Molecular.[1] Como é parte dun sistema de nomenclatura de encimas, cada número EC está asociado cun nome recomendado para o encima respectivo.

Falando estritamente, os números EC non especifican encimas, senón máis ben reaccións catalizadas por encimas. Se distintos encimas (por exemplo de diferentes organismos) catalizan a mesma reacción, recibirán o mesmo número EC.[2] Polo contrario, existen tamén os identificadores UniProt, que especifican unha proteína só pola súa secuencia de aminoácidos.[3]

Formato do número EC

Cada código de encima consta das letras "EC" seguidas de catro números separados por puntos. Os números representan a clasificación do encma en grupos progresivamente máis detallados.

Por exemplo, as tripéptido aminopeptidases teñen o código "EC 3.4.11.4", cuxos compoñentes significan que pertence ás seguintes clases de encimas:

  • EC 3. O primeiro número indica o primeiro nivel da clasificación, que consta de seis grandes clases de encimas. O número 3 corresponde ás hidrolases, é dicir, encimas que utilizan a auga para romper enlaces noutra molécula (hidrólise).
  • EC 3.4. O segundo número indica un subgrupo dentro das hidrolases. O grupo 4 corresponde ás hidrolases que actúan sobre enlaces peptídicos; por tanto, romperán enlaces peptídicos utilizando para facer dita reacción unha molécula de auga.
  • EC 3.4.11. O número 11 indica as hidrolases que rompen enlaces peptídicos rompendo o enlace do extremo amino terminal do polipéptido, polo que separan o aminoácido situado nese extremo.
  • EC 3.4.11.4. O número 4 final asígnase a aqueles encimas que hidrolizan os enlaces peptídicos polo extremo N-terminal concretamente de tripéptidos.

Códigos de nivel máis alto

Códigos de nivel máis alto do número EC[4]
Grupo Reacción catalizada Reacción típica Exemplo(s) de encimas co seu nome común
EC 1
Oxidorredutases
Catalizan reaccións de oxidación-redución; transfiren átomos de H ou O ou electróns dunha substancia a outra AH + B → A + BH (reducida)
A + O → AO (oxidada)
Deshidroxenase, oxidase
EC 2
Transferases
Transfiren un grupo funcional dunha substancia a outra. O grupo pode ser metilo, acilo, amino ou fosfato. AB + C → A + BC Transaminase, quinase
EC 3
Hidrolases
Formation de dous produtos a partir dun substrato por medio dunha hidrólise AB + H2O → AOH + BH Lipase, amilase, peptidase
EC 4
Liases
Adición ou eliminación non hidrolítica de grupos dun substrato. Poden romper enlaces C-C, C-N, C-O ou C-S RCOCOOH → RCOH + CO2 ou [X-A-B-Y] → [A=B + X-Y] Descarboxilase
EC 5
Isomerases
Rearranxos intramoleculares, por exemplo, cambios nunha soa molécula que provocan isomerizacións AB → BA Isomerase, mutase
EC 6
Ligases
Unen dúas moléculas sintetizando novos enlaces covalentes C-O, C-S, C-N ou C-C co gasto simultáneo da enerxía do ATP X + Y+ ATP → XY + ADP + Pi Sintetase

Historia

O esquema para a nomenclatura dos encimas empezou a desenvolverse en 1955, cando o Congreso Internacional de Bioquímica en Bruxelas creou a Comisión de Encimas. A primeira versión publicouse en 1961. A edición actual é a sexta, publicada pola Unión Internacional de Bioquímica e Bioloxía Molecular en 1992, e contén 3196 encimas distintos.

Notas

  1. Webb, Edwin C. (1992). Enzyme nomenclature 1992: recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the nomenclature and classification of enzymes (en inglés). International Union of Biochemistry and Molecular Biology by Academic Press - San Diego. ISBN 0-12-227164-5.[1]
  2. "ENZYME (Enzyme nomenclature database)". ExPASy. Consultado o 2006-03-14.
  3. Apweiler R, Bairoch A, Wu CH, Barker WC, Boeckmann B, Ferro S, Gasteiger E, Huang H, Lopez R, Magrane M, Martin MJ, Natale DA, O'Donovan C, Redaschi N, Yeh LS (2004). "UniProt: the Universal Protein knowledgebase". Nucleic Acids Res. 32 (Database issue): D115–9. PMC 308865. PMID 14681372. doi:10.1093/nar/gkh131.
  4. Moss, G.P. "Recommendations of the Nomenclature Committee". International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the Nomenclature and Classification of Enzymes by the Reactions they Catalyse. Consultado o 2006-03-14.

Véxase tamén

Outros artigos

  • Unión Internacional de Bioquímica e Bioloxía Molecular
  • Lista de encimas
  • Lista de números EC

Ligazóns externas

ADP-ribosa cíclico

O ADP-ribosa cíclico, frecuentemente abreviado como ADPRc (en inglés cADPR), é un nucleótido de adenina cíclico (parecido ao AMP cíclico) que se pode describir como un ADP que está unido a unha ribosa adicional que se enlaza formando un ciclo coa adenina e co último fosfato do ADP. Por tanto, molécula ten dúas ribosas.

A ribosa adicional únese por enlace N-glicosídico establecido entre o carbono 5' de dita ribosa e o nitróxeno en posición 1 da adenina (que xa estaba enlazada polo nitróxeno en posición 9 á outra ribosa). O enlace glicosídico N1 é o que distingue a ADPRc da ADP-ribosa (ADPR), o seu análogo non cíclico, que leva a ribosa adicional só unida ao fosfato.

O ADPRc prodúcese a partir do NAD+ polo encima ADP-ribosil ciclase (co número EC 3.2.2.5) como parte dun sistema de segundo mensaxeiro.

ATP sintase

A ATP sintase, tamén chamada ATP sintetase, (ou ás veces ATPase F, F-ATPase ou partícula F) é un importante encima (número EC 3.6.3.14), que xera a maior parte da enerxía da célula sintetizando adenosín trifosfato (ATP) a partir de ADP e fosfato inorgánico (Pi). O ATP é a molécula principal que a célula usa para o almacenemento e cesión de enerxía.

A secuencia global de reaccións é: ATP sintase + ADP + Pi → ATP sintase + ATP

A enerxía que se almacena no ATP sintetizado por este encima procede dun fluxo de protóns, que se moven a favor dun gradiente electroquímico que se crea e pasan pola ATP sintase, entrando na matriz das mitocondrias, ou entrando no citoplasma bacteriano ou saíndo do tilacoide ao estroma dos cloroplastos.

As ATP sintases que producen ATP atópanse, pois, nos seguintes lugares:

Na membrana mitocondrial interna de todos os eucariotas, coa súa porción F1 asomando á matriz mitocondrial.

Na membrana plasmática bacteriana, coa súa porción F1 asomando ao citosol.

Na membrana dos tilcoides dos cloroplastos, coa súa porción F1 asomando ao estroma do cloroplasto.

Aconitase

A aconitase ou aconitato hidratase (número EC:4.2.1.3) é un encima que cataliza a isomerización estereoespecífica do citrato a isocitrato por medio do intermediato cis-aconitato no ciclo do ácido cítrico ou de Krebs.

Amilase

A amilase é un enzima que hidroliza o amidón nos seus azucres sinxelos. É un importante enzima dixestivo que se atopa na saliva (amilase salivar) e no zume pancreático (amilase pancreática) e no intestinal (amilase intestinal ou entérica). As amilases son hidrolases glicosídicas e actúan nos enlaces α-1,4-glicosídico. Foi o primeiro enzima descuberto, co nome de diastase.

Citocromo c oxidase

A citocromo c oxidase ou Complexo IV respiratorio é un complexo encimático co número EC 1.9.3.1 que forma o último elemento da cadea de transporte de electróns respiratoria, polo que é unha grande complexo proteico transmembrana que se encontra na membrana mitocondrial interna dos eucariotas e na membrana plasmática das bacterias.

Recibe un electrón de cada unha das catro moléculas de citocromo c da cadea, e transfíreos a unha molécula de oxíxeno, convertendo o oxíxeno molecular en dúas moléculas de auga, para o cal se une a catro protóns procedentes da fase acuosa do interior da mitocondria. Ademais transloca catro protóns a través da membrana, axudando a establecer unha diferenza na cantidade de protóns a cada lado da membrana, creando un potencial electroquímico na membrana que se utilizará para activar a ATP sintase (fosforilación oxidativa) para que produza ATP, molécula na que se almacena enerxía.

Complexo da alfa-cetoglutarato deshidroxenase

O complexo da α-cetoglutarato deshidroxenase ou complexo da oxoglutarato deshidroxenase é un complexo encimático formado por tres encimas, que intervén no ciclo do ácido cítrico ou de Krebs entre outras rutas. No ciclo do ácido cítrico converte o α-cetoglutarato (ou 2-oxoglutarato) en succinil-CoA e CO2, con produción de NADH.

Descarboxilación

A descarboxilación é unha reacción química que elimina un grupo carboxilo dunha molécula e libera dióxido de carbono (CO2). Xeralmente, a descarboxilación refírese a unha reacción de ácidos carboxílicos na que se elimina un átomo de carbono dunha cadea carbonada. O proceso inverso, que é o primeiro paso químico na fotosíntese, denomínase carboxilación, a adición de CO2 a un composto. Os encimas que catalizan as descarboxilacións chámanse descarboxilases ou, usando un termo máis formal, carboxi-liases (número EC 4.1.1).

Fosfoinosítido 3-quinase

O fosfoinosítido 3-quinase (tamén chamado PI 3-quinases ou PI3K ou P110δ), son unha familia de enzimas quen de fosforilar o grupo hidroxilo da posición 3' do anel inositol das moléculas chamadas en conxunto fosfatidilinositol -enzima que en humanos está codificada polo xene PIK3CD-.

Lisozima

Os lisozimas (ou lisocimas), tamén chamadas muramidases ou N-acetilmuramida glicanhidrolases, son enzimas do grupo das glicósido hidrolases (EC 3.2.1.17) que danan a parede celular bacteriana formada por peptidoglicano ao catalizaren a hidrólise dos enlaces glicosídicos β(1-4) entre os residuos de ácido N-acetilmurámico e N-acetil-D-glicosamina do peptidoglicano, e tamén entre os residuos de N-acetil-D-glicosamina da quitina das paredes dos fungos .

O lisozima abunda en certas secrecións corporais humanas como as bágoas, saliva, leite humano e moco. Tamén está presente en gránulos citoplasmáticos dos neutrófilos polimorfonucleares do sangue (PMN). Poden atoparse grandes cantidades de lisozima na clara dos ovos. Os lisozimas de tipo C están moi relacionadas coa alfa-lactoalbumina en secuencia e estrutura, e forman parte da mesma familia de moléculas.

Nos humanos, o lisozima está codificada polo xene LYZ, situado no cromosoma 12.

Malato deshidroxenase

Para outros encimas co nome malato deshidroxenase ver malato deshidroxenase (homónimos).A malato deshidroxenase (número EC: 1.1.1.37) (MDH) é un encima que cataliza a oxidación reversible do malato para dar oxalacetato reducindo á vez o coencima NAD+ a NADH. Esta reacción forma parte de moitas vías metabólicas, entre as que salienta o ciclo do ácido cítrico ou de Krebs. (O malato pode ser oxidado por outras malato deshidroxenases distintas con outros nomes e números EC).

A malato deshidroxenase está tamén implicada en proporcionar moléculas para a gliconeoxénese, que é a síntese de glicosa a partir de pequenas moléculas. Na mitocondria o piruvato é transformado pola piruvato carboxilase en oxalacetato, un intermediato do ciclo do ácido cítrico. Para exportar este oxalacetato fóra da mitocondria, a malato deshidroxenase mitocondrial redúceo a malato, e este pode atravesar a membrana mitocondrial interna e pasar ao espazo intermembrana e citosol. Unha vez alí, o malato oxídase de novo a oxalacetato pola malato deshidroxenase citosólica. Finalmente, a fosfoenolpiruvato carboxiquinase (PEPCK) converte o oxalacetato en fosfoenolpiruvato (PEP), que entra na gliconeoxénese.

Maltase

A maltase (EC 3.2.1.20), tamén chamada alfa-glicosidase, glicoinvertase, glicosidosacarase, maltase-glicoamilase, alfa-glicopiranosidase, glicosidoinvertase, alfa-D-glicosidase, alfa-glicósido hidrolase, alfa-1,4-glicosidase, ou alfa-D-glicósido glicohidrolase, é un encima que hidroliza o disacárido maltosa, orixinando as dúas unidades de glicosa que a forman. Este encima encóntrase en plantas, bacterias, lévedos e animais. O encima hidroliza os enlaces O-glicosídicos alfa (1-4). No home encóntrase no epiitelio interno do intestino. Hai outros encimas alfa-glicosidases co mesmo número EC noutros tecidos.

Número da Comunidade Europea

O Número da Comunidade Europea ou número CE (European Community number, EC Number) é un identificador único de sete díxitos que se asigna a cada substancia química na Unión Europea pola Comisión Europea con finalidade regulatoria para o seu uso nas normativas. O denominado Inventario CE comprende tres inventarios: EINECS, ELINCS e a lista NLP.Non se debe confundir co número co que se designan os enzimas asignado pola Comisión de Encimas, que tamén se chama número EC.

Pepsina

A pepsina é un encima orixinado a partir dun cimóxeno precursor chamado pepsinóxeno, que é liberado polas células principais gástricas do estómago, e que é unha protease que degrada as proteínas a péptidos durante a dixestión. Foi descuberta en 1836 por Theodor Schwann

, que foi tamén quen lle puxo o nome a partir da palabra grega pepsis, que significa dixestión (o verbo peptein significa dixerir). Foi o primeiro encima que se descubriu, e foi un dos primeiros encimas en ser cristalizados (en 1929), grazas aos traballos de John Howard Northrop. A pepsina é unha protease dixestiva do grupo das aspartato proteases.A pepsina é un dos tres principais encimas que degradan proteínas (proteolíticos) do aparato dixestivo, e os outros dous son a quimotripsina e a tripsina. Estes tres encimas foron uns dos primeiros encimas que foron cristalizados. Durante a dixestión, estes encimas, cada un dos cales está especializado en cortar enlaces peptídicos entre determinados aminoácidos, colaboran na degradación das proteínas da dieta nos seus compoñentes (péptidos e aminoácidos), que poden así ser absorbidos doadamente no intestino. A pepsina é máis eficiente na clivaxe de enlaces peptídicos entre aminoácidos hidrófobos e preferiblemente aromáticos como a fenilalanina, triptófano, e tirosina.

Piruvato quinase

A piruvato quinase (número EC 2.7.1.40) é un encima que intervén no último paso da glicólise. Cataliza a transferencia dun grupo fosfato desde o fosfoenolpiruvato (PEP) ao ADP, rendendo unha molécula de piruvato e unha molécula de ATP. É unha das reaccións nas que se obtén enerxía na glicólise por medio dunha fosforilación a nivel de substrato.

Quimotripsina

A quimotripsina é un encima dixestivo de orixe pancreática, que actúa no duodeno, onde realiza a dixestión proteolítica das proteínas e polipéptidos. A quimotripsina orixínase a partir dun precursor ou cimóxeno inactivo chamado quimotripsinóxeno. A quimotripsina actívase en presenza de tripsina, outro encima dixestivo. A quimotripsina cliva (corta) preferentemente enlaces peptídicos nos que o lado carboxilo do enlace (a posición P1) é unha tirosina, triptófano, ou fenilalanina. Estes aminoácidos conteñen un anel aromático na súa cadea lateral que cabe nun peto (pocket) hidrofóbico (a posición S1) do encima. A hidrofobicidade e forma complementaria entre a cadea lateral P1 do péptido substrato e a cavidade de unión S1 do encima explican a especificidade de substrato deste encima. A quimotripsina tamén hidroliza outros enlaces peptídicos (amida) en péptidos en menor proporción, especialmente os que conteñen leucina e metionina na posición P1.

O seu nome contén a raíz "quimo" procedente do grego "χυμός" - khymos, "zume", e non debe trabucarse con "quimio" (relativo á química). O quimo é o líquido pastoso parcialmente dixerido que o estómago verte o duodeno, que se mesturará cos zumes pancreático e intestinal para completar a dixestión. No quimo pode atoparse a quimotripsina, entre outros encimas.

Ribonuclease

As ribonucleases (xeralmente abreviado como RNases) son un tipo de encimas nucleases que catalizan a degradación do ARN en pequenos fragmentos. As ribonucleases poden dividirse en endorribonucleases e exorribonucleases, segundo ataquen ao ARN en puntos interiores ou polos extremos, respectivamente, e comprenden varias subclases dentro das clases de encimas EC 2.7 (encimas fosforolíticos) e 3.1 (encimas hidrolíticos).

Serina/treonina proteína quinase

Unha serina/treonina proteína quinase (EC 2.7.11.1) é un encima quinase que fosforila o grupo OH dos aminoácidos serina ou treonina (que teñen cadeas laterais similares). Polo menos 125 das máis de 500 proteína quinases humanas son serina/treonina quinases (STK).En encimoloxía, o termo serina/treonina proteína quinase non específica designa unha clase de enimas que pertencen ao grupo das transferases, especificamente as proteína-serina/treonina quinases (que é outro dos nomes que reciben). Estes encimas transfiren fosfatos ao átomo de oxíxeno dunha cadea lateral de serina ou treonina en proteínas. Este proceso denomínase fosforilación. A fosforilación de proteínas en especial xoga un importante papel en multitude de procesos celulares e é unha modificación postraducional moi importante.A reacción química realizada por estes encimas pode escribirse así:

ATP + unha proteína

{\displaystyle \rightleftharpoons }

ADP + unha fosfoproteínaAsí, os dous substratos deste encima son o ATP e unha proteína, e os seus dous produtos son o ADP e a fosfoproteína.

O nome sistemático desta clase de encimas é ATP:proteína fosfotransferase (non específica).

Tripsina

A tripsina é un encima (co número EC 3.4.21.4) do grupo das serina proteases, que se encontra no aparato dixestivo de moitos vertebrados, onde intervén na hidrólise dixestiva de proteínas. A tripsina prodúcese no páncreas en forma do proencima inactivo tripsinóxeno. A tripsina cliva as cadeas de péptidos principalmente polo grupo carboxilo dos aminoácidos lisina ou arxinina, excepto cando calquera deles vai seguido de prolina. Utilízase tamén en moitos procesos biotecnolóxicos. A súa acción denomínase xeralmente proteólise por tripsina ou tripsinización, e as proteínas que foron dixeridas/tratadas con tripsina dise que foron tripsinizadas.

Trombina

A trombina ou factor IIa de coagulación (Número EC: 3.4.21.5), é un encima do tipo das serina proteases que nos humanos está codificado no xene F2 do cromosoma 11, que intervén na coagulación do sangue. Tamén se lle ten chamado entre outros cos seguintes nomes: fibrinoxenase, trombase, trombina-C, tropostasina, factor II de coagulación sanguínea activado, factor IIA de coagulación sanguínea, factor IIa, trombina E, beta-trombina, gamma-trombina. O precursor inmediato da trombina é a protrombina. A protrombina (ou factor II de coagulación) sofre unha clivaxe ou corte proteolítico orixinando a trombina na ferbenza da coagulación sangúinea, a cal finalmente detén ou reduce a perda de sangue nas hemorraxias. A trombina á súa vez actúa como unha serina protease que converte o fibrinóxeno soluble en fibras insolubles de fibrina, e cataliza moitas outras reaccións relacionadas coa coagulación.

Outras linguas

This page is based on a Wikipedia article written by authors (here).
Text is available under the CC BY-SA 3.0 license; additional terms may apply.
Images, videos and audio are available under their respective licenses.