Bioquímica

A Bioquímica é o estudo químico dos seres vivos, especialmente da estrutura e función dos seus compoñentes químicos específicos, como son as proteínas, carbohidratos, lípidos e ácidos nucleicos, ademais doutras pequenas moléculas presentes nas células. A bioquímica baséase no concepto de que todo ser vivo contén carbono e en xeral as moléculas biolóxicas están compostas principalmente de carbono, hidróxeno, osíxeno, nitróxeno, fósforo e xofre. É a ciencia que estuda a mismísima base da vida: as moléculas que compón as células e os tecidos, que catalizan as reaccións químicas da dixestión, a fotosíntese e a inmunidade, entre outras.

A supervivencia dos seres vivos depende da súa capacidade para levar a cabo unha serie de reaccións químicas dirixidas ao intercambio de materia e enerxía co ambiente e a fabricación das súas estruturas vitais. A bioquímica estuda, xa que logo, todas aquelas reaccións que ocorren tanto no interior da célula como no medio interno dos organismos pluricelulares. Estas bioreaccions non se distingen esencialmente das reaccións típicas da química orgánica, ben que son caracterizadas especificamente polo feito de ocorrer todas a temperaturas relativamente baixas (en xeral, inferiores a 45 °C) grazas á axuda dos biocatalizadores, chamados enzimas, e polo feito de funcionar axustadas unhas a outras nunha complexísima rede de interrelacións, que constitúe o metabolismo. O metabolismo consta de reaccións degradadoras (catabolismo), que achegan a materia a enerxía necesarias para o organismo, e de reaccións biosintéticas (anabolismo), que utilizan a materia e a enerxía para a construción das macromoléculas e doutras estruturas complexas do organismo. A bioquímica é unha ciencia nada da converxencia e o cruzamento da química orgánica e da fisioloxía, dúas ciencias moi desenvolvidas ao longo do século XIX, que experimentaron un progreso moi importante durante os últimos cincuenta anos.

Como todas as formas de vida da actualidade descenden do mesmo antepasado común, teñen unha bioquímica xeralmente similar.[1][2] Descoñécese se as bioquímicas alternativas son posibles ou prácticas.

Hemoglobin
Molécula da hemoglobina.

Historia

Biochemistry
Wöhler observa a síntese da urea.
Anselme Payen
Anselme Payen
Lavoisier humanexp
Experimento da respiración por parte de Lavoisier

Antiguamente considerábase que os seres vivos non estaban suxeitos ás leis da ciencia do mesmo xeito que a materia inerte. Era ampliamente aceptado que as moléculas da vida só podían ser producidas por seres vivos (teoría da forza vital. Probablemente unha das primeiras aplicacións da bioquímica foi a produción de pan usando lévedos, hai 5000 anos.

En 1828, Friedrich Wöhler publicou un artigo acerca da síntese de urea, probando que os compostos orgánicos poden ser creados artificialmente[3][4], en contraste coa crenza, comunmente aceptada durante moito tempo; de que a xeración destes compostos era posible só no interior dos seres vivos.

Atópanse as raíces da bioquímica moderna xa no século XVIII, nos clásicos estudos do químico sueco Karl Wilhelm Scheele, que identificou o ácido láctico no leite, o cítrico no limón, o málico nas mazás e a úrico na urina, e nos do francés Antoine Laurent Lavoisier, que demostrou que os seres vivos utilizan osíxeno do aire para a combustión dos alimentos, producindo calor (enerxía).

Foron dous os principais eixes vertebradores dos estudos bioquímicos do século XIX:

  • A identificación de novos compostos naturais (foron descritos por primeira vez as proteínas, o glicóxeno, o ADN e moitos aminoácidos)
  • O estudo funcional da fermentación alcohólica.

Os maiores avances da bioquímica durante o século XIX foron ligados ao estudo da fermentación, que fixou as bases da enzimoloxía, da bioenerxética e do estudo do metabolismo. Destacan os traballos dos científicos das escolas francesa e alemá, como Anselme Payen que descubriu o 1833 a primeira enzima, a diastase (chamada hoxe amilase ), Jean-François Persoz, Carl Justus von Liebig, Louis Pasteur ou Eduard Buchner que contribuíu coa primeira demostración de complexos procesos bioquímicos fóra da célula en 1896: a fermentación alcohólica en extractos de lévedo.

A bioquímica alcanzou un impulso decisivo cos traballos sobre a hemoglobina de Ernst Felix Immanuel von Hoppe-Seyler ou a síntese dos glícidos, as graxas e as proteínas de Emil Fischer. A nova ciencia recibiu definitivamente o nome de bioquímica, proposto polo químico alemán Carl Neuberg, en 1903. Previamente, esta área chamouse química fisiolóxica.

Desde entón, a bioquímica avanzou, especialmente desde a metade do século XX co desenvolvemento de novas técnicas como a cromatografía, a difracción de raios X, marcaxe por isótopos, e o microscopio electrónico. Estas técnicas abriron o camiño para a análise detallada e o descubrimento de moitas moléculas e rutas metabólicas das células, como a glicólise e o ciclo de Krebs. Hoxe en día os avances da bioquímica son usados en centos de áreas, desde a xenética ata a bioloxía molecular, da agricultura á medicina. O alicerce fundamental da investigación bioquímica céntrase nas propiedades das proteínas, moitas das cales son enzimas. Por razóns históricas a bioquímica do metabolismo da célula foi intensamente investigado, importantes liñas de investigación actuais inclúen o código xenético (ADN, ARN, síntese de proteínas, dinámica da membrana celular e ciclos enerxéticos).

Tamén se fixo cada vez máis patente en todo o mundo a necesidade de dedicar máis recursos humanos e económicos á investigación nesta ciencia. Isto representou un novo cambio no obxectivo da bioquímica: durante este período, o principal interese foi o estudo dos mecanismos moleculares que controlan os procesos descritos nos anos anteriores. Así, descubrimentos como o da AMP cíclico por Earl Sutherland en 1957 ou a fosforilación das proteínas por Edwin G. Krebs e Emil Fischer en 1959 levaron ao nacemento de disciplinas novas como o endocrinoloxía molecular, que permitiu o estudo da regulación e a integración do metabolismo. Malia os importantes avances científicos alcanzados, aínda que se van descubrindo novos compostos bioquímicos (como é o caso do importante regulador metabólico frutosa-2,6-difosfato), así como aspectos básicos (tales como vías metabólicas secundarias) do entramado de vías metabólicas que constitúen o metabolismo. Hoxe en día, os achados da bioquímica úsanse en diferentes áreas, desde a xenética ata a bioloxía molecular pasando pola agricultura e a medicina, entre outros campos.

Categorías

A bioquímica está conformada pola química de substancias, que poden ser catalogadas fundamentalmente nestes epígrafes:

Divídese en varias ramas tales como:

Notas

  1. Smith E, Morowitz H (2004). Proc Natl Acad Sci USA, ed. "Universality in intermediary metabolism" 101 (36): 13168–73. PMID 15340153. doi:10.1073/pnas.0404922101.
  2. Romano A, Conway T (1996). Res Microbiol, ed. "Evolution of carbohydrate metabolic pathways" 147 (6–7): 448–55. PMID 9084754. doi:10.1016/0923-2508(96)83998-2.
  3. Wöhler, F. (1828). "Ueber künstliche Bildung des Harnstoffs." 12. Ann. Phys. Chem.: 253–256.
  4. Kauffman, G. B. and Chooljian, S.H. (2001). "Friedrich Wöhler (1800–1882), on the Bicentennial of His Birth" 6 (2). The Chemical Educator: 121–133. doi:10.1007/s00897010444a.

Véxase tamén

Outros artigos

Adenosín trifosfato

O adenosín trifosfato (ATP) é un composto de grande importancia biolóxica, xa que actúa como mecanismo de control en certas reaccións bioquímicas que se dan na célula. Coñécese tamén coma a moeda de enerxía celular, debido a alta enerxía de hidrólise de enlaces fosfoanhidro de fácil acceso.

O ATP forma parte do grupo bioquímico dos nucleótidos, a súa base nitroxenada é a adenina e o seu monosacárido é a ribosa. Cabe dicir que como o seu nome indica, no carbono 5 posúe unha cadea de tres fosfatos unidos, o primeiro, únese ao carbono 5 mediante enlace fosfodiéster moi estable, e os outros dous aos fosfatos por medio de enlace anhidro (ou fosfoanhidro) de alta enerxía e máis facilmente hidrolizables.

A hidrólise dun dos dous enlaces anhidro (xeralmente o do último fosfato), ten un incremento de enerxía libre de Gibbs de 30,5 kJ/mol. Esta enerxía é aproveitábel para formar enlaces cuxa formación sería endergónica se non estiver acoplada a dita hidrólise, un claro exemplo desta enerxía é a síntese de ácidos nucleicos.

Cómpre mencionar a súa importancia como mecanismo de control proteico, xa que o feito de ter un fosfato nun lugar determinado, activa ou inactiva unha proteína; habitualmente dito fosfato é achegado por unha molécula de ATP ou GTP.

Produto da hidrólise do ATP son ou ben o fosfato inorgánico (Pi) e o adenosín difosfato (ADP), ou ben o pirofosfato (PPi) e o adenilato (AMP). Esta última reacción cara a pirofosfato e AMP é de especial importancia na sinalización intercelular acoplada aos receptores de membrana. Neste proceso a adenilato ciclase produce adenilato cíclico (cAMP) e PPi). Dito adenilato cíclico controla as numerosas PKA, proteínas quinases dependentes do adenilato cíclico, que fosforilan a outras proteínas inducindo así a súa activación ou inhibición.

Aminoácido

Un aminoácido é unha molécula orgánica difuncional, contén simultaneamente grupos funcionais amino (-NH2) e ácido carboxílico (-COOH), e diferéncianse entre si grazas á cadea lateral (R) específica para cada aminoácido. Os elementos básicos que os conforman son carbono (C), hidróxeno (H), osíxeno (O) e nitróxeno (N), mais pódense atopar outros elementos como o xofre (S) nas cadeas lateriais. Os aminoácidos clasifícanse en grandes grupos en función das posicións relativas entre os grupos amino e ácido, sendo alpha- (α-), beta- (β-), gamma- (γ-) ou delta- (δ-), mais dado que os α-aminoácidos son os proteinoxénicos, en bioquímica, o termo aminoácido úsase como termo curto e xeral para referirnos a estes.

Os aminoácidos proteinoxénicos son aqueles que unidos entre si en cadea por medio de enlaces peptídicos forman as proteínas, estes caracterízanse por teren na maioría estereoquímica S, agás a cisteína que ten R.

Arne Tiselius

Arne Wilhelm Kaurin Tiselius, nado o 10 de agosto de 1902 en Estocolmo (Suecia) e finado o 29 de outubro de 1971 en Uppsala (Suecia), foi un bioquímico sueco galardoado co Premio Nobel de Química no ano 1948.

Bioloxía

A bioloxía é a ciencia que estuda a vida e, en particular, as características e comportamento dos organismos, a orixe de especies e individuos, e o xeito en que estes interactúan entre si e co seu ambiente. A bioloxía abrangue un espectro amplo de áreas académicas consideradas frecuentemente disciplinas independentes, mais que, no seu conxunto, estudan a vida ás máis variadas escalas.

A vida é estudada á escala atómica e molecular pola bioloxía molecular, pola bioquímica e pola xenética molecular, no nivel da célula pola bioloxía celular e á escala multicelular pola fisioloxía, pola anatomía e pola histoloxía. A bioloxía do desenvolvemento estuda a vida ao nivel do desenvolvemento ou ontoxenia do organismo individual.

Subindo na escala para grupos de máis dun organismo, a xenética estuda como funciona a herdanza entre os proxenitores e máis a súa descendencia. A etoloxía estuda o comportamento dos individuos. A xenética poboacional traballa ao nivel da poboación, en tanto que a sistemática traballa con liñaxes de moitas especies. As relacións de individuos, poboacións e especies entre si e cos seus hábitats son estudadas pola ecoloxía e pola bioloxía evolutiva. Unha nova área, altamente especulativa, a astrobioloxía (ou xenobioloxía) estuda a posibilidade de vida para alén do noso planeta.

ChEBI

O ChEBI (Chemical Entities of Biological Interest ou Entidades Químicas de Interese Biolóxico) é unha base de datos e de ontoloxía de entidades moleculares enfocada a "pequenos" compostos químicos, que forma parte do proxecto Open Biomedical Ontologies (Ontoloxías Biomédicas Abertas). O termo "entidade molecular" refírese a calquera "átomo, molécula, ión, par de ións, radical, ión radical, complexo, confórmero etc., constitucional e isotopicamente distinto, identificable como unha entidade distinguible por separado". As entidades moleculares en cuestión son produtos de natureza sintética ou produtos que teñen bioactividade potencial. Porén, as moléculas codificadas directamente polo xenoma, como ácidos nucleicos, proteínas e péptidos derivados de proteínas por corte proteolítico, como regra non son incluídos no ChEBI.

O ChEBI usa a nomenclatura, simbolismo e terminoloxia da Unión Internacional de Química Pura e Aplicada (IUPAC) e o Comité de Nomenclatura da Unión Internacional de Bioquímica e Bioloxía Molecular (NC-IUBMB).

Citosina

A citosina é unha das cinco bases nitroxenadas que forman parte dos ácidos nucleicos (ADN e ARN) e no código xenético represéntase coa letra C. As outras catro bases son a adenina, a guanina, a timina e o uracilo. A citosina no ADN sempre se emparella coa guanina.

Forma os nucleósidos citidina (Cyd) e desoxicitidina (dCyd), e os nucleótidos citidilato (CMP) e desoxicitidilato (dCMP).

É un derivado pirimidínico, cun anel aromático e un grupo amino en posición 4 e un grupo cetónico en posición 2.

Os outros nomes da citosina son 2-oxi-4-aminopirimidina e 4-amino-2(1H)-pirimidinona. A súa fórmula química é C4H5N3Ou e o seu masa molecular é de 111.10 ou.

A citosina foi descuberta en 1894 cando foi illada en tecido do timo de carneiro.

Cofactor

Un cofactor é xeralmente definido como un composto non proteico de baixo peso molecular que se une a unha proteína (xeralmente encimática) e requírese para a actividade biolóxica da proteína. Os cofactores considéranse moléculas distintas do substrato, que "axudan" na catálise encimática. Para unha discusión sobre a definición do termo véxase o segundo capítulo.

Os cofactores poden clasificarse segundo a súa natureza química en orgánicos e inorgánicos.

Os inorgánicos son:ións metálicos , como os ións ferro, cobre, magnesio, manganeso, cinc, cobalto, molibdeno, selenio, etc.

grupos ferrosulfurados .Os orgánicos son os coencimas, que poden ser:vitamínicos (vitaminas ou que conteñen na súa estrutura vitaminas), como: vitamina C , biotina , coencima A , NAD+ e NADP+ , FAD, FMN , pirofosfato de tiamina etc.

non vitamínicos, como: ATP , S-adenosilmetionina , coencima B , coencima Q , glutatión , hemo etc.Tamén se poden clasificar segundo a forza con que se unan á proteína en: grupos prostéticos, unidos de forma forte e permanente, e coencimas, unidos máis feblemente. Pero é importante salientar que non hai unha clara división entre unión "feble" e "forte" do cofactor co encima. De feito, moitos, como o NAD+ poden estar fortemente unidos nuns encimas e feblemente noutros.. Os cofactores fortemente unidos rexenéranse, en xeral, durante o mesmo ciclo de reacción, mentres que os que están feblemente unidos rexenéranse nunha reacción posterior catalizada por un encima diferente. Neste último caso, o cofactor podería tamén ser considerado un substrato ou cosubstrato.

Cando un encima require un cofactor, a parte proteica do encima (inactiva) chámase apoencima. O apoencima xunto co cofactor forma o holoencima, que é o encima completo activo.

Holoencima = Apoencima (proteína) + Cofactor (non proteico)Algúns encimas ou complexos encimáticos requiren máis dun cofactor. Por exemplo, o complexo multiencimático piruvato deshidroxenase require cinco cofactores inorgánicos e un ión metálico, que son: o pirofosfato de tiamina (TPP) unido feblemente, a lipoamida unida covalentemente, e o flavín adenín dinucleótido (FAD) unido covalentemente, e os cosubstratos nicotín adenín dinucleótido (NAD+) e coencima A (CoA), e un ión metálico (Mg2+).

Moitos cofactores orgánicos son vitaminas ou derivados delas. Moitos conteñen o nucleótido AMP como parte da súa estrutura, o que pode indicar unha orixe evolutiva común como parte de ribozimas nun primitivo "mundo de ARN", tal como propoñen algunhas teorías sobre a orixe da vida. Suxeriuse que a parte formada polo AMP funcionaría como unha especie de "asa" coa que o encima "agarraría" ao coencima para movelo entre diferentes centros catalíticos.

Fosforilación

A reacción de fosforilación é a adición dun grupo fosfato inorgánico (PO43–) a calquera outra molécula. A fosforilación serve para formar enlaces "enerxéticos" (que poden ceder facilmente enerxía libre) e para regular a actividade de moléculas (encimas principalmente). É unha reacción moi importante en bioquímica e é obxecto dunha intensa investigación, sobre todo a fosforilación de proteínas.

No metabolismo, a fosforilación é o mecanismo básico de transporte de enerxía desde os lugares onde se produce ata os lugares onde se necesita.

Frederick Sanger

Frederick Sanger, OM, FRS, nado o 13 de agosto de 1918 en Rendcomb (Gloucestershire, Inglaterra) e falecido en Cambridge o 19 de novembro de 2013, foi un bioquímico inglés dúas veces laureado co Premio Nobel de Química. Foi a cuarta persoa do mundo en recibir dous premios Nobel (os tres anteriores foron Marie Curie, Linus Pauling e John Bardeen).

Glicoproteína

Unha glicoproteína, tamén denominada glicoproteido (e que non debe ser confundida cos peptidoglicanos) é unha molécula composta por unha proteína unida a un ou varios hidratos de carbono, simples ou compostos. Ten entre outras funcións o recoñecemento celular cando están presentes na superficie das membranas plasmáticas, así como as hormonas e os anticorpos.

Atópase no tecido conxuntivo e no cartilaxinoso, o humor vítreo, os mucoides, as mucinas e as diversas secrecións.Tamén son partícipes das reaccións anafilácticas debido a que actúan como antíxenos.

As glicoproteínas son as proteínas que conteñen as cadeas de oligosacáridos covalentes atadas ás súas cadeas laterais do polipéptido. O carbohidrato átase á proteína nunha modificación do cotranslacional ou do postraslacional. Este proceso coñécese como glicosilación. As glicoproteínas son normalmente as proteínas integrais importantes da membrana, onde desempeñan un papel nas interaccións célula-célula.

Graxa

En bioquímica, graxa é un termo xenérico para varias clases de lípidos, aínda que xeralmente se refire aos acilglicéridos, ésteres de glicerol e ácidos graxos. Estes últimos poden ser un, dous ou tres, e darán lugar a monoglicéridos, diglicéridos ou triglicéridos, respectivamente. Outros compoñentes das graxas de grande importancia serían, por exemplo, o colesterol e os fosfolípidos.

Guanina

A guanina é unha das cinco bases nitroxenadas que forman parte dos ácidos nucleicos (ADN e ARN) e no código xenético represéntase coa letra G. As outras catro bases son a adenina, a citosina, a timina e o uracilo. Forma os nucleótidos guanosina (Guo) e desoxiguanosina (dGuo), e os nucleótidos guanilato (GMP) e desoxiguanilato (dGMP). A guanina sempre se emparella no ADN coa citosina mediante tres pontes de hidróxeno.

Materia orgánica

A materia orgánica é o conxunto de substancias químicas que conteñen carbono, formando enlaces covalentes carbono-carbono e/ou carbono-hidróxeno. Tamén poden conter osíxeno, nitróxeno, xofre, fósforo, boro, halóxenos e outros elementos. Estes compostos denomínanse moléculas orgánicas. Non obstante, non existe unha definición de consenso sobre o que é un composto orgánico orgánico, polo que dita definición é algo arbitraria, aínda que útil para tratar o amplo cambio da química. Non son moléculas orgánicas os compostos que conteñen carburos, os carbonatos, e os óxidos de carbono. Algúns consideran inorgánicos os cianuros e o carbono do grafito e diamante e os fulerenos. As moléculas orgánicas poden ser naturais ou artificiais.

Pirimidina

A pirimidina é un composto orgánico, similar ó benceno, pero cun anel heterocíclico: dous átomos de nitróxeno substitúen ó carbono nas posicións 1 e 3.

Os princiais derivados da pirimidina son tres bases dos ácidos nucleicos (citosina, timina e uracilo) que levan os seguintes nomes:

A Timina é a 5-metil-2,4-dioxipirimidina aínda que tamén se leva o nome de 5-metiluracilo.

A Citosina é a 2-oxi-4-aminopirimidina.

O Uracilo é a 2,4-dioxipirimidina.Nos ácidos nucleicos atopámolas distribuídas do seguinte modo:

No ADN, estas tres bases forman pontes de hidróxeno coas súas purinas complementarias.

No ARN, a complementaria da adenina (A) é o uracilo (U), en vez da timina (T)Existen tamén algúns ácidos nucleicos nos que podemos atopar outras pirimidinas metiladas o cal pode ter consecuencias respecto á expresión do material xenético.

Proteólise

A proteólise é a degradación de proteínas ou ben por medio de encimas específicos, chamados proteases, ou ben por medio de dixestión intramolecular.

Péptido

Os péptidos son un tipo de moléculas formadas pola unión de varios aminoácidos mediante ligazóns peptídicas.

Os péptidos, do mesmo xeito que as proteínas, están presentes na natureza e son responsables dun gran número de funcións, moitas das cales aínda non se coñecen.

A unión dun baixo número de aminoácidos dá lugar a un péptido. Unha clasificación tradicional das cadeas peptídicas polo seu tamaño é a seguinte:

Oligopéptido: menos de 10 aminoácidos. Poden ser dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos... segundo teñan dous, tres, catro... aminoácidos, respectivamente.

Polipéptido: máis de 10 aminoácidos.

Proteína: máis de 100 aminoácidos. As proteínas cunha soa cadea polipeptídica denomínanse proteínas monoméricas, mentres que as compostas de máis dunha cadea polipeptídica coñécense como proteínas multiméricas.Os péptidos diferéncianse das proteínas en que son máis pequenos (teñen menos de dez mil ou doce mil daltons) e en que as proteínas poden estar formadas pola unión de varios polipéptidos e ás veces grupos prostéticos. Porén, a distinción entre polipéptidos e proteínas é un tanto arbitraria e variable na literatura científica, xa que algúns autores poñen outros límites no número de aminoácidos (menos de 100), e non é definitivo tampouco o criterio estrutural. Non está claro o límite entre os polipéptidos grandes e as proteínas pequenas. Algúns autores usan os termos cadea polipeptídica e mesmo "polipéptido" co significado de cadea simple de aminoácidos independentemente do seu tamaño. Un exemplo de polipéptido é a insulina, composta de 55 aminoácidos e coñecida como unha hormona de acordo á función que ten no organismo dos seres humanos. Entre os péptidos pequenos son exemplos o tripéptido glutatión e a hormona oxitocina, de nove aminoácidos.

Severo Ochoa

Severo Ochoa de Albornoz, nado en Ḷḷuarca o 24 de setembro 1905 e finado en Madrid o 1 de novembro 1993, foi un bioquímico español, gañador do Premio Nobel de Medicina en 1959.

Substrato encimático

Para outros usos ver substratoEn bioquímica, un substrato é a molécula sobre a que actúa un encima. O encima cataliza unha reacción química na cal o substrato é modificado orixinando un produto. No caso de que na reacción interveña un só substrato, este únese a unha zona do encima chamada centro activo, formando o complexo encima-substrato, e alí terá lugar a reacción. O substrato transfórmase orixinando un ou máis produtos (xa que durante a reacción o substrato pode dividirse), os cales despois libéranse do centro activo. Deste modo, o centro activo queda libre para aceptar outra molécula do substrato e continuar actuando. No caso de que na reacción interveña máis dun substrato, estes deben entrar no centro activo e poden facelo nunha determinada orde, e despois reaccionan orixinando os produtos. O centro activo ten que ter unha forma similar á do substrato para que este poida entrar nel, e debe ter aminoácidos cos grupos químicos axeitados para provocar no substrato unha determinada reacción, que é a reacción característica dese encima. Existe unha especificidade encima-substrato, xa que o encima xeralmente só actúa sobre un só substrato determinado ou sobre varios substratos que son parecidos química e estruturalmente.

Un exemplo de reacción encimática é a formación da callada láctea pola acción sobre o leite do encima dixestivo quimosina ou rennina (non confundir coas quimiocinas nin co encima renal renina). O substrato do encima é a proteína láctea, fundamentalmente caseína. Os produtos son dous polipéptidos que se formaron pola clivaxe (corte) dun substrato peptídico máis longo. Outro exemplo é a descomposición química do peróxido de hidróxeno levada a cabo polo encima catalase, na cal o substrato se converte en auga e gas osíxeno.

Unha reacción encimática pode esquematizarse así:

E + S ⇌ ES → E + Ponde E = encima, S = substrato(s), e P = produto(s).

Mentres que a unión do substrato co encima e a separación do produto son, en xeral, procesos reversibles, o paso intermedio, no cal ten lugar a reacción, pode ser irreversible (como no caso das reaccións comentadas da quimosina e catalase) ou reversible (como por exemplo en moitas reaccións da glicólise).

Ao incrementar a concentración de substrato, increméntase a velocidade da reacción debido á probabilidade de que aumente o número de complexos encima-substrato formados; isto ocorre ata que a concentración do encima se converte nun factor limitante, xa que a altas concentracións de substrato o encima está saturado e non pode aumentar a velocidade da reacción.

Cómpre salientar que os substratos que poden actuar cun encima nos experimentos in vitro poden non ser necesariamente os substratos fisiolóxicos endóxenos dese encima in vivo. É dicir, os encimas non necesariamente levan a cabo no corpo todas as reaccións que son posibles no laboratorio. Por exemplo, a ácido graxo amida hidrolase (FAAH) pode hidrolizar os endocannabinoides 2-araquidonoilglicerol (2-AG) e anandamida en grao comparable in vitro, pero in vivo o bloqueo xenético ou farmacolóxico da FAAH eleva a cantidade de anandamida pero non a de 2-AG, o que suxire que o 2-AG non é un substrato endóxeno in vivo da FAAH. Outro exemplo: observouse que a cantidade de N-acil taurinas (NATs) se incrementa drasticamente en animais que non teñen actividade de FAAH, pero, en realidae, estas substancias in vitro son uns substratos moi pobres para a FAAH.

Timina

A timina é unha das catro bases nitroxenadas que forman parte do ADN, representada no código xenético coa letra T. As outras tres bases son a adenina, a guanina e a citosina. Forma o nucleósido timidina (dThd) e o nucleótido timidilato (dTMP). No ADN, a timina sempre se emparella coa adenina.

A súa fórmula é C5 H6 N2 O2. É un composto cíclico derivado da pirimidina (é unha 'base pirimidínica').

Os nucleótidos que constitúen o ADN están formados por un grupo fosfato, desoxirribosa (un azucre de cinco carbonos) e unha base nitroxenada. A timina é unha das catro bases que forman estes nucleótidos; as outras tres bases son a adenina, a citosina e a guanina. Estas últimas tamén interveñen na composición do ácido ribonucleico (ARN), pero a cuarta base deste ácido é o uracilo.

As unións transversais na estrutura de dobre hélice do ADN teñen lugar a través das bases, que sempre se emparellan de forma específica; a timina, que se representa pola letra T nas secuencias de nucleótidos, sempre se acopla coa adenina.

A timina foi descuberta en 1885 polo bioquímico alemán Albrecht Kossel.

Campos de estudo da bioloxía

Outras linguas

This page is based on a Wikipedia article written by authors (here).
Text is available under the CC BY-SA 3.0 license; additional terms may apply.
Images, videos and audio are available under their respective licenses.